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XM-705E蛋白尿模型（高血壓腎臟疾病模型） ? XM-705E蛋白尿模型（高血壓腎臟疾病模型）放大300倍，由2個(gè)腎小體構(gòu)成，第一個(gè)顯示了健康的腎小球解剖，第二個(gè)顯示了腎小球病變，由于高血壓傳入小動(dòng)脈血管硬化、血管口徑的變化，從而增加內(nèi)皮細(xì)胞和血漿蛋白在尿液。 尺寸：放大300倍，20×15×6cm 材質(zhì)：PVC材料

產(chǎn)品詳細(xì)介紹

本發(fā)明公開了一種繼電定值修改的主站系統(tǒng)、遠(yuǎn)程系統(tǒng)及控制 方法。該主站系統(tǒng)包括安全校驗(yàn)?zāi)K、定值召喚模塊、定值設(shè)置模塊、 審核模塊以及傳輸模塊；所述定值召喚模塊用于發(fā)出定值召喚請(qǐng)求， 并根據(jù)第一繼電保護(hù)定值獲取對(duì)應(yīng)的定值設(shè)置任務(wù)；所述安全校驗(yàn)?zāi)?塊用于根據(jù)外部的執(zhí)行人員的請(qǐng)求以及硬件加密裝置，將定值設(shè)置模 塊或?qū)徍四K設(shè)置于工作狀態(tài)；所述定值設(shè)置模塊用于選取定值設(shè)置 任務(wù)，并獲取與所述定值設(shè)置任務(wù)對(duì)應(yīng)的第二繼電保護(hù)定值；所述審 核模塊用于審核第二繼電保護(hù)定值，并發(fā)出繼電保護(hù)應(yīng)用請(qǐng)求本發(fā)明 建立了具有完

本發(fā)明公開了一種基于分?jǐn)?shù)階的永磁同步電機(jī)速度環(huán)控制參數(shù)的自整定方法，其通過(guò)利用分?jǐn)?shù)階 PI 控制器代替永磁同步電機(jī)交流伺服系統(tǒng)中的整數(shù)階 PI 控制器，并自動(dòng)地整定所述分?jǐn)?shù)階 PI 控制器的參數(shù)，實(shí)現(xiàn)對(duì)永磁同步電機(jī)交流伺服系統(tǒng)的控制，該方法具體包括：首先采集所述交流伺服系統(tǒng)的電流與速度信號(hào)；其次，根據(jù)所述采集信號(hào)，辨識(shí)永磁同步電機(jī)伺服系統(tǒng)速度環(huán)被控對(duì)象模型，識(shí)別出模型的參數(shù)；最后，對(duì)控制參數(shù)進(jìn)行尋優(yōu)整定，獲得最優(yōu)的控制參數(shù)。本發(fā)明的方法利用分?jǐn)?shù)階 PI 控制器取代原有的整數(shù)階 PI 控制器，并自動(dòng)地

本發(fā)明公開了一種帶串聯(lián)校正的 PI 控制器的參數(shù)整定方法，該 方法以 PI 控制器為主控制器，串聯(lián)超前滯后校正器進(jìn)行串聯(lián)校正，首 先，辨識(shí)出當(dāng)前被控對(duì)象的頻域模型，接著，依據(jù)期望幅值裕度、期 望相位裕度、期望最大超前角和被控對(duì)象的開環(huán)頻率響應(yīng)，將 PI 控制 器及超前滯后校正器的參數(shù)轉(zhuǎn)換為以系統(tǒng)開環(huán)截止頻率為自變量的一 元函數(shù)，在給定的約束下，優(yōu)選使 PI 控制器積分增益最大化的系統(tǒng)開 環(huán)截止頻率，最后，計(jì)算 

本發(fā)明公開了一種整體葉輪粗加工周向定切寬走刀路徑的規(guī)劃 方法，包括步驟:生成軸向切削刀路的刀路源文件，并解析各刀位點(diǎn) 的位置坐標(biāo)和刀軸矢量;根據(jù)軸向切寬δ等分軸向切削刀路;在軸向 切削刀路上對(duì)應(yīng)的等分刀位點(diǎn)之間插補(bǔ)周向切削刀路;計(jì)算各周向切 削刀路的刀位點(diǎn)前傾角趨勢(shì)，并以此確定進(jìn)刀點(diǎn)和退刀點(diǎn);插入各周向切削刀路的下刀點(diǎn)和抬刀點(diǎn);在各相鄰周向切削刀路之間插補(bǔ)連接 刀路;按切削順序連接軸向切削刀路和各周向切削刀路，獲得完整的 走刀路徑。采用本發(fā)明的規(guī)劃方法獲得的整體葉輪粗加工走刀路徑， 避免了刀路冗余現(xiàn)

本發(fā)明提出了一種基于定焦數(shù)碼相機(jī)的旋轉(zhuǎn)全景攝影測(cè)量方法和裝置，當(dāng)難以在被測(cè)物體上或周圍布設(shè) 控制點(diǎn)，但可以在其它位置或被測(cè)物對(duì)面布設(shè)控制點(diǎn)的情況下，利用少量控制點(diǎn)，可解算被測(cè)點(diǎn)的物方坐標(biāo)， 是解決現(xiàn)實(shí)場(chǎng)景中相機(jī)視場(chǎng)角小、控制點(diǎn)稀少難題的技術(shù)方案，是在困難場(chǎng)景進(jìn)行近景攝影測(cè)量的一種有效 的手段；本發(fā)明設(shè)備簡(jiǎn)單、成本較低，能夠解決實(shí)際工作中控制點(diǎn)稀少時(shí)的攝影測(cè)量問(wèn)題。 

對(duì)高分子化學(xué)有一定的理論基礎(chǔ)

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡(jiǎn)稱UPS）是細(xì)胞內(nèi)最重要的蛋白質(zhì)降解通路，對(duì)維持生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的濃度平衡，以及對(duì)調(diào)控蛋白、錯(cuò)誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關(guān)重要的作用，參與了細(xì)胞周期、基因表達(dá)調(diào)控等多種細(xì)胞進(jìn)程，由UPS失常引發(fā)的蛋白質(zhì)新陳代謝異常與眾多人類重大疾病直接相關(guān)。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學(xué)家被授予了諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)，以表彰他們對(duì)該降解通路的發(fā)現(xiàn)。UPS中蛋白酶體是細(xì)胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復(fù)雜的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質(zhì)量約為2.5MDa。美國(guó)FDA批準(zhǔn)的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標(biāo)。近年來(lái)，隨著冷凍電鏡技術(shù)的發(fā)展和應(yīng)用，人們對(duì)這一大分子機(jī)器的結(jié)構(gòu)和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報(bào)道了人源蛋白酶體基態(tài)的3.6?冷凍電鏡結(jié)構(gòu)及其他三個(gè)亞納米分辨構(gòu)象，并首次發(fā)現(xiàn)一個(gè)亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的核心顆粒（Core Particle，簡(jiǎn)稱CP）底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開放狀態(tài)（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報(bào)道了6個(gè)ATPγS結(jié)合狀態(tài)下的26S動(dòng)態(tài)結(jié)構(gòu)，包括三個(gè)CP開放態(tài)對(duì)應(yīng)的亞穩(wěn)簡(jiǎn)并態(tài)近原子分辨（4~5?）結(jié)構(gòu)（見Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構(gòu)和內(nèi)在運(yùn)動(dòng)行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對(duì)于蛋白酶體如何實(shí)現(xiàn)底物降解的原子水平工作機(jī)制仍一無(wú)所知。此外，盡管冷凍電鏡技術(shù)近年來(lái)廣泛應(yīng)用于分析具有動(dòng)態(tài)特征的蛋白復(fù)合體結(jié)構(gòu)和平衡態(tài)構(gòu)象，但對(duì)其中間態(tài)結(jié)構(gòu)和非平衡構(gòu)象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動(dòng)力學(xué)分析還有相當(dāng)一段距離。 為了真正實(shí)現(xiàn)原子水平的蛋白酶體底物降解動(dòng)態(tài)過(guò)程的冷凍電鏡三維重建和動(dòng)力學(xué)表征，毛有東課題組攻克了兩大技術(shù)難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態(tài)構(gòu)象？課題組發(fā)展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點(diǎn)，在底物降解中間過(guò)程，通過(guò)將ATP快速置換成ATPγS，結(jié)合快速冷凍的優(yōu)勢(shì)，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過(guò)程的中間態(tài)。其二，如何在從冷凍電鏡數(shù)據(jù)中分析出更多構(gòu)象的同時(shí)，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過(guò)多年持續(xù)努力，發(fā)展了多種基于人工智能和機(jī)器學(xué)習(xí)的冷凍電鏡圖像聚類的新型算法，并針對(duì)蛋白酶體的動(dòng)力學(xué)特征，設(shè)計(jì)了一套極其有效的整合了多種算法的多構(gòu)象分類流程。通過(guò)這兩套技術(shù)方案的完美結(jié)合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過(guò)程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態(tài)構(gòu)象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結(jié)合到去泛素化，再到底物轉(zhuǎn)運(yùn)的動(dòng)態(tài)過(guò)程。與同期在Science上發(fā)表的與底物結(jié)合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結(jié)構(gòu)（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來(lái)自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構(gòu)象數(shù)量多一倍，全部構(gòu)象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態(tài)結(jié)構(gòu)中底物并不能真正自由轉(zhuǎn)運(yùn)，所推測(cè)的機(jī)理僅限于底物轉(zhuǎn)運(yùn)這一步，對(duì)于其他三大Nature論文所回答重要問(wèn)題均無(wú)法給出答案。這體現(xiàn)了該Nature論文不僅在實(shí)驗(yàn)方法的原創(chuàng)性上和數(shù)據(jù)分析水平和質(zhì)量上，更在科學(xué)發(fā)現(xiàn)和問(wèn)題探究的深度和廣度上大幅超越了來(lái)自Science的競(jìng)爭(zhēng)性論文。圖一 七個(gè)利用冷凍電鏡解析的精細(xì)原子結(jié)構(gòu)完整揭示了從泛素識(shí)別、去泛素化反應(yīng)、轉(zhuǎn)運(yùn)啟動(dòng)和持續(xù)降解的核心功能動(dòng)態(tài)過(guò)程。 作為整個(gè)蛋白酶體的動(dòng)力來(lái)源與運(yùn)轉(zhuǎn)核心，AAA-ATPase激酶分子馬達(dá)展現(xiàn)出了三種不同的核苷酸水解協(xié)作模式，6個(gè)ATPase亞基協(xié)調(diào)工作，交替與底物發(fā)生相互作用。在去泛素化過(guò)程（EB態(tài)）中，處于對(duì)立位置的兩個(gè)ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內(nèi)的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道被打開，使得底物可以進(jìn)入軸心通道；與此同時(shí)，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發(fā)生相互作用，執(zhí)行其作為去泛素化酶的功能；在轉(zhuǎn)運(yùn)起始過(guò)程（EC態(tài)）中，相鄰的兩個(gè)ATPase亞基Rpt1與Rpt5會(huì)同時(shí)水解ATP，調(diào)控顆粒（Regulatory Particle，簡(jiǎn)稱RP）發(fā)生大規(guī)模轉(zhuǎn)動(dòng)并釋放泛素；在底物去折疊與轉(zhuǎn)運(yùn)過(guò)程（ED態(tài)）中，三個(gè)相鄰的ATPase亞基會(huì)分別同步進(jìn)行ATP的結(jié)合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過(guò)程會(huì)單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學(xué)能轉(zhuǎn)換為機(jī)械能，使得相應(yīng)的ATPase亞基發(fā)生剛體轉(zhuǎn)動(dòng)，推動(dòng)底物的去折疊和單向輸運(yùn)，同時(shí)CP的轉(zhuǎn)運(yùn)通道入口打開，底物被送入通道中進(jìn)行降解。這些研究結(jié)果為幾十年來(lái)對(duì)蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結(jié)構(gòu)和動(dòng)力學(xué)信息，對(duì)于理解生物體內(nèi)蛋白質(zhì)的降解過(guò)程和一系列負(fù)責(zé)物質(zhì)輸運(yùn)的ATPase馬達(dá)分子的一般工作原理具有極為重要的科學(xué)意義。