葡京娱乐场-富盈娱乐场开户

產品詳細介紹HXZJ-IV平面和立體足跡提取箱重量：10.6kg尺寸：565x295x225mm價格：2200.00元 立體足跡提取盒產品功能1.靜電法提取成趟灰塵足跡。2.靜電法提取單個灰塵足跡。3.靜電法提取軟質表面上的灰塵足跡。4.壓敏膠提取高灰塵足跡。5.黑色硅膠足跡提取片提取水漬足跡。6.石膏法提取立體足跡產品配置序號 產品名稱 數量 序號 產品名稱 數量1 HXJD-Ⅵ型靜電吸附器 1臺 13 黑色硅膠足跡提取片 5張2 1.2米接地線 1根 14 30x15cm折角比例尺 2把3 8米接地線延長線 1根 15 5米卷尺 1把4 充電器 1個 16 紅黃白防水粉筆 3支5 電源適配器 1個 17 毛巾 1條6 提取成趟足跡靜電膜 10卷 18 汗布手套 2雙7 提取單個足跡靜電膜 14張 19 一次性鞋套 4雙8 靜電板 4張 20 一次性口罩 5個9 足跡保護盒 1個 21 一次性帽子 5個10 灰塵固定劑 1瓶 22 立體足跡提取盒 1個11 黑色襯底足跡提取片 5張 23 鋁合金箱 1個12 白色襯底足跡提取片 5張       立體足跡提取盒內容：塑料足跡框 2付 組合成長方形框架，圍住足跡。標準袋裝石膏 2袋 水瓶灌滿水，全部倒入石膏袋，手抓石膏袋，使石膏與水完全混合，緩慢澆筑在足跡上，一袋石膏正好可灌制一枚足跡。標準容量水瓶 1個網狀石膏筋 2個 澆筑一半石膏時，將網狀石膏筋鋪在足跡上，再澆筑剩余的石膏。足跡標牌 2個 澆筑完成后，將標牌放在足跡上，石膏凝固后標牌被固定，可在其上書寫。 

1.產品簡介AH48全自動核酸提取工作站，基于上吸磁珠法提取純化核酸原理，整合振蕩式核酸提取純化與移液臂組合，實現大量樣本核酸的快速高效制備純化。工作站集試劑樣本自動加載，核酸提取，PCR體系構建等諸多功能于一體，實現了全流程的自動化操作。整個工作過程無需人工干預。配合相應的核酸提取試劑，可處理血清，血漿，全血，拭子，羊水，糞便，組織灌洗液，組織，石蠟切片，細菌，真菌等多種樣品類型，廣泛應用于檢驗，疾病防控，動物檢疫，出入境檢驗檢疫，食品安全，法醫痕跡檢驗，科學教研等領域。所提取出的高質量核酸（DNA和RNA）可用于高靈敏的下游分析，如定量PCR、臨床分子診斷、基因表達分析、基因分析、法醫及傳染性疾病研究等；純化后的核酸可直接應用于下一步的酶切、鑒定以及疾病診斷、治療等。

【產品優勢】 簡便：三步即可完成核酸的提取，適合批量操作 高效：無需轉移核酸，提高核酸提取的得率 安全：不含酚類、氯仿等有機溶劑，安全可靠 【樣本要求】 適用于從血清、血漿、分泌物、鼻腔或口咽拭子等樣本中提取核酸 【預期用途】 用于核酸的提取、富集、純化等步驟。其處理后的產物用于體外檢測使用 【檢驗原理】 本試劑采用異硫氰酸胍鹽及表面活性劑聯合裂解細胞、病毒，通過異丙醇使核酸從溶液中沉降出來，加入無水乙醇去除抑制物，經離心、洗滌后得到核酸。 【適用儀器】 手工操作 【儲存條件及有效期】 室溫保存；有效期12個月。

泛素-蛋白酶體體系（Ubiquitin-Proteasome System，簡稱UPS）是細胞內最重要的蛋白質降解通路，對維持生物體內蛋白質的濃度平衡，以及對調控蛋白、錯誤折疊或受到損傷的蛋白的快速降解起著至關重要的作用，參與了細胞周期、基因表達調控等多種細胞進程，由UPS失常引發的蛋白質新陳代謝異常與眾多人類重大疾病直接相關。2004年，Aaron Ciechanover, Irwin Rose和Avram Hershko三位科學家被授予了諾貝爾化學獎，以表彰他們對該降解通路的發現。UPS中蛋白酶體是細胞中最基本的、最重要的不可或缺的、最為復雜的大型全酶超分子復合機器之一，人源蛋白酶體全酶包含至少33種不同的亞基，總原子質量約為2.5MDa。美國FDA批準的多種治療癌癥的藥物分子即以蛋白酶體為直接靶標。近年來，隨著冷凍電鏡技術的發展和應用，人們對這一大分子機器的結構和功能研究得以不斷深入。2016年，毛有東課題組與合作者報道了人源蛋白酶體基態的3.6?冷凍電鏡結構及其他三個亞納米分辨構象，并首次發現一個亞穩態構象的核心顆粒（Core Particle，簡稱CP）底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。2018年4月，該課題組又報道了6個ATPγS結合狀態下的26S動態結構，包括三個CP開放態對應的亞穩簡并態近原子分辨（4~5?）結構（見Nature Communications 2018, 9: 1360）。盡管這些工作揭示了蛋白酶體的基本架構和內在運動行為，但由于缺乏蛋白酶體與底物之間的相互作用，人們對于蛋白酶體如何實現底物降解的原子水平工作機制仍一無所知。此外，盡管冷凍電鏡技術近年來廣泛應用于分析具有動態特征的蛋白復合體結構和平衡態構象，但對其中間態結構和非平衡構象分析的分辨率水平往往局限在4～6埃或更低，離真正的全原子水平動力學分析還有相當一段距離。 為了真正實現原子水平的蛋白酶體底物降解動態過程的冷凍電鏡三維重建和動力學表征，毛有東課題組攻克了兩大技術難題。其一，如何在蛋白酶體完成底物降解之前抓到它的所有可能的中間態構象？課題組發展了一種新穎的核酸置換法，利用ATPγS降低AAA-ATPase激酶水解活性的特點，在底物降解中間過程，通過將ATP快速置換成ATPγS，結合快速冷凍的優勢，從而撲捉到蛋白酶體在底物降解過程的中間態。其二，如何在從冷凍電鏡數據中分析出更多構象的同時，還把分辨率做到3埃甚至更好？課題組通過多年持續努力，發展了多種基于人工智能和機器學習的冷凍電鏡圖像聚類的新型算法，并針對蛋白酶體的動力學特征，設計了一套極其有效的整合了多種算法的多構象分類流程。通過這兩套技術方案的完美結合，課題組成功解析了人源蛋白酶體在降解底物過程中的七種不同的、但差別甚微的、高分辨原子水平的天然態構象（Native states），完整展示了蛋白酶體從泛素結合到去泛素化，再到底物轉運的動態過程。與同期在Science上發表的與底物結合的酵母蛋白酶體的4.2-4.7埃冷凍電鏡結構（Science doi: 10.1126/science.aav0725，來自加州伯克利分校和Scripps研究所）相比，該Nature論文不僅總構象數量多一倍，全部構象分辨率還高1-2埃。由于Science論文采用了抑制Rpn11去泛素活性的策略，其非天然態結構中底物并不能真正自由轉運，所推測的機理僅限于底物轉運這一步，對于其他三大Nature論文所回答重要問題均無法給出答案。這體現了該Nature論文不僅在實驗方法的原創性上和數據分析水平和質量上，更在科學發現和問題探究的深度和廣度上大幅超越了來自Science的競爭性論文。圖一 七個利用冷凍電鏡解析的精細原子結構完整揭示了從泛素識別、去泛素化反應、轉運啟動和持續降解的核心功能動態過程。 作為整個蛋白酶體的動力來源與運轉核心，AAA-ATPase激酶分子馬達展現出了三種不同的核苷酸水解協作模式，6個ATPase亞基協調工作，交替與底物發生相互作用。在去泛素化過程（EB態）中，處于對立位置的兩個ATPase亞基Rpt2與Rpt4水解ATP，而Rpt5與Rpt6則釋放ADP，ATPase內的底物轉運通道被打開，使得底物可以進入軸心通道；與此同時，去泛素化酶Rpn11亞基與泛素及底物發生相互作用，執行其作為去泛素化酶的功能；在轉運起始過程（EC態）中，相鄰的兩個ATPase亞基Rpt1與Rpt5會同時水解ATP，調控顆粒（Regulatory Particle，簡稱RP）發生大規模轉動并釋放泛素；在底物去折疊與轉運過程（ED態）中，三個相鄰的ATPase亞基會分別同步進行ATP的結合、ADP的釋放與ATP的水解，這一過程會單向傳遞下去，將ATP水解釋放的化學能轉換為機械能，使得相應的ATPase亞基發生剛體轉動，推動底物的去折疊和單向輸運，同時CP的轉運通道入口打開，底物被送入通道中進行降解。這些研究結果為幾十年來對蛋白酶體功能的研究提供了寶貴的第一手原子結構和動力學信息，對于理解生物體內蛋白質的降解過程和一系列負責物質輸運的ATPase馬達分子的一般工作原理具有極為重要的科學意義。

本發明公開了一種抗蟲融合基因,該基因包括從5’-3’依次含有編碼BT晶體毒素Cry1的核苷酸序列和編碼Cry9Aa毒素的核苷酸序列;且上述2個核苷酸序列位于同一個開放閱讀框內。該抗蟲融合基因包括Cry1Aa、Cry1Ab、Cry1Ac、Cry1Aa的修飾基因、Cry1Ab的修飾基因或Cry1Ac的修飾基因;還包括Cry9Aa或者Cry9Aa經過修飾的基因。本發明還同時公開了上述抗蟲融合基因所編碼的融合蛋白,該融合蛋白從N端至C端依次為Cry1晶體毒素和Cry9Aa毒素。本發明的融合蛋白能用于制備轉基因抗蟲農作物。

本發明涉及一種塑性絲膠蛋白膜的制備方法。目前還沒有一種工藝簡單、制備條件溫和、無有毒化交聯劑、有較好的力學性能的塑性絲膠蛋白膜的制備方法。本發明的特點在于：依次包括如下步驟：（1）將蠶絲蛋白原料置于濃度為7-11mol/L的LiBr溶液中，于30-100℃的條件下溶解處理0.25-15min，得到不溶膠狀物；（2）將步驟（1）中得到的不溶膠狀物取出，用蒸餾水洗滌數次，除去不溶膠狀物中的LiBr分子，得到絲膠蛋白膠體；（3）將步驟（2）中得到的絲膠蛋白膠攤開鋪平，干燥后制得塑性絲膠蛋白膜。本發明的工藝簡單、制備條件溫和、不添加任何化學交聯劑而獲得具有較好力學性能的塑性絲膠蛋白膜。

自1984年首個重組胰島素獲得批準以來，重組蛋白質藥物因其高特異性及高活性逐漸受到人們的青睞；近5年來蛋白質藥物批準的量已經隱隱趕超傳統小分子藥物。然而蛋白質藥物往往藥代動力學較差，循環時間短，需要高頻次重復用藥，給患者帶來極大的生活不便及經濟負擔。另一個更為嚴重的問題是蛋白藥物的高免疫源性。以各類重組抗體為例，即使完全人源化的抗體在多次注射后也會產生大量的抗藥物抗體（anti-drug antibody，簡稱ADA）；而ADA的產生輕則造成藥物失去本身的藥效，重則造成嚴重的過敏反應甚至威脅病人生命安全。因此，如何避免臨床用藥過程中（尤其是多頻次給藥過程中）ADA的產生成為蛋白質藥物研發的必要前提。蛋白質PEG化不僅能夠延長蛋白質循環時間，也能通過其自身的位阻效應一定程度上降低蛋白質的免疫源性。然而PEG本身會誘發免疫系統產生anti-PEG抗體（本質上也是一種ADA），進而導致其加速血液清除（簡稱ABC效應）。綜上所述，尋找新的低免疫源性聚合物用于蛋白質修飾以同時實現長循環與抑制ADA產生迫在眉睫。 聚氨基酸（也稱合成聚多肽）是一種模擬蛋白質多肽結構的合成高分子，可生物降解，生物毒性低，是理想的蛋白質藥物修飾高分子。

本技術成果首次提出將SJ16蛋白應用于制備血吸蟲病診斷試劑，該方法不但可以區分血吸蟲的既往或 現行感染，且檢測靈敏度高，具有確切的早期診斷價值。

組蛋白的翻譯后修飾對于表觀遺傳調控及多種生物學過程具有重要意義。一系列新的賴氨酸化學修飾（如巴豆酰化、琥珀酰化等）展示出組蛋白修飾前所未有的多樣性及動態變化特征。可遺傳編碼的光交聯探針已經成為研究活細胞內蛋白-蛋白相互作用的重要工具，成功地將該技術拓展到組蛋白的化學修飾研究中，開發了可遺傳編碼的組蛋白光親和標簽，將會極大地推動組蛋白化學修飾的識別機制和功能研究。?該技術的設計包括兩個部分：a）一套帶有翻譯后修飾的賴氨酸遺傳編碼系統，可以在特定位點插入帶修飾的賴氨酸。此外，在賴氨酸的主鏈上還帶有光交聯基團，可在UV光下與修飾相關的蛋白發生共價交聯，可以用于研究該修飾特定的效應蛋白。b）一套帶有保護基團的賴氨酸遺傳編碼系統，保護基團可以在大腸桿菌自身的還原性環境中發生脫除，將帶有光交聯基團的賴氨酸定點插入到組蛋白當中，用于證實交聯到的效應蛋白的特異性。該團隊以巴豆酰化修飾為代表，發展了該技術對應的賴氨酸巴豆酰化修飾的光交聯探針（K*cr）和帶有保護基團的光交聯探針（PNBK*）兩個探針，將這兩種探針分別引入到組蛋白H3的56位和79位，并通過光交聯基團捕捉到了H3上79位巴豆酰化的去乙酰化酶Sirt3。