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外觀：橙紅色粉末 提取來源：萬壽菊 含量：5%、10% 檢測方式：HPLC 溶解性：溶于水 包裝規格：1kg/5kg/25kg 儲存條件：請置于陰涼干燥處保存，避免陽光直射 保質期：24個月

產品詳細介紹

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羊草水孔蛋白及其編碼基因與應用,目前對于羊草的研究僅限于人畜的食用及成份分析等方面,而將其作為耐旱植物對其分子生物學方面的研究還少見報道.羊草水孔蛋白,是具有以下氨基酸序列的蛋白質:(1)序列表中的SEQ IDNo:1;(2)序列表中SEQ ID No:1的氨基酸序列經過一個或幾個氨基酸殘基的取代,缺失或添加,且與SEQ ID No:1蛋白質序列具有相同活性的,由SEQ IDNo:1衍生的蛋白質.將本發明的水孔蛋白的編碼基因轉入其它植物,可增強轉基因植物的抗旱能力.本發明應用于植物基因工程領域.

截止到2020年3月3日11時23分，我國累計已有新冠肺炎病例80302例，死亡2947人。我國的疫情防控已漸漸向好，但其它多個國家的疫情則呈快速上升和爆發趨勢，引起了強烈關注，世界衛生組織總干事譚德賽28日在日內瓦宣布將新冠肺炎疫情全球風險級別由此前的高上調至非常高。基于流行病學數據，多名國內外專家預計新冠肺炎可能會長期流行。為了實現最終的有效防控，新冠肺炎的基礎研究必須要迅速得到加強，其中尤為重要的兩個方面是：1.對新冠肺炎康復人員血清中病毒特異性抗體的系統性分析；2.對病原-宿主相互作用的全局性研究。通過這些研究將可提供全面的免疫響應數據及提示病毒蛋白質的功能，為疫苗研發、中和抗體制備以及藥物靶點的確定提供重要線索，進而加速新冠肺炎關鍵研究的進程。系統性的分析需要強力工具，包含新型冠狀病毒（SARS-CoV-2）絕大多少甚至所有蛋白質的蛋白質組芯片是一個極佳的選項。據BioArt獨家消息，上海交通大學系統生物醫學研究院陶生策團隊傳來好消息。該團隊對新型冠狀病毒的全部27個預測的基因進行了密碼子優化，并通過全基因合成得到了一套完整的表達克隆。經過多輪優化，到目前為止已成功表達純化了其中的17個蛋白質，同時整合其他來源，該團隊最終獲得了20個新型冠狀病毒的蛋白質。在此基礎上于3月2日14時14分完成了首款新型冠狀病毒蛋白質組芯片的構建（圖1）。圖1. 新型冠狀病毒蛋白質組芯片。A. 芯片整體質控。一張芯片上有14個相同的點陣，可最多用于14個樣本的同步分析；B. 點陣中蛋白質的排布；C. 實際樣本的初步測試結果。新型冠狀病毒蛋白質組芯片對于深入研究病毒-宿主相互作用、病人的病毒特異性血清反應、疫苗效果等具有重要價值。該團隊將秉持開放的心態，積極地與相關科研團隊和科技企業合作，爭取在最短的時間內最大程度地發揮蛋白質組芯片的高通量全局性分析優勢，以期對疫情防控有所幫助。該芯片的主要應用點包括但不限于：1. 血清學分析。采用該芯片分析病人和康復人員血清或血漿，可全面地研究新型冠狀病毒引發的病毒特異性抗體響應及其動態變化，將幫助我們理解機體的免疫響應過程，發現病毒的優勢蛋白抗原，對確定哪些康復人員的血漿有更好的保護效果可能也會有幫助。2. 疫苗評估。疫苗的作用是預先建立免疫防御能力。無論是動物實驗或是臨床試驗，動態監控疫苗注射后血清中針對各種蛋白組分的抗體水平，并將其與防御能力進行關聯分析，將助力疫苗的篩選和前期評估，加速疫苗的開發進程。3. 病毒-宿主相互作用研究。利用該芯片可在全局水平上進行宿主關鍵蛋白與病毒蛋白質相互作用研究、翻譯后修飾調控研究，以助力對病毒侵染、復制合成等關鍵機制的揭示，并給出有潛力的靶蛋白用于藥物開發研究。該團隊積極響應國家號召，把研究成果第一時間公開，希望能有助于疫情防控，詳細數據和進一步結果將會在近期發布。

日前，清華大學生命學院葛亮課題組在《細胞》（Cell）期刊上在線發表題為“蛋白跨膜轉運調節非經典蛋白分泌”（A translocation pathway for vesicle-mediated unconventional protein secretion）的研究論文，首次報道了非經典分泌過程中的蛋白跨膜轉位機制。蛋白質的分泌是細胞間信息傳遞的重要方式。分泌蛋白通常具有N端信號肽序列以指導新生多肽鏈進入內質網（endoplasmic reticulum，ER）被加工、修飾，之后被運輸到高爾基體(Golgi apparatus)經過進一步的加工，最終抵達細胞質膜并被釋放到細胞外，這一過程被稱為經典分泌途徑。近年來的研究發現，許多分泌蛋白不具有典型的信號肽序列，其分泌不依賴于ER-Golgi途徑，這類分泌途徑被稱為非經典分泌（unconventional protein secretion, UPS）途徑。直接跨質膜轉位（I型）與細胞內囊泡結構介導的分泌（III型）是最主要的兩種UPS途徑。III型UPS中，蛋白首先進入一個囊泡載體（例如autophagosome, endosome等），然后通過膜泡運輸系統被運送到細胞外。由于這類蛋白缺少信號肽，一個需要解決的關鍵問題就是這類UPS蛋白是如何進入囊泡載體中的。 圖1. TMED10介導的蛋白質非經典分泌途徑工作模型在這項研究中，研究人員鑒定出一個膜蛋白TMED10可能形成一個蛋白通道介導UPS蛋白進入囊泡結構。細胞實驗發現，TMED10能夠調控大量非經典分泌蛋白的分泌，包括炎癥因子IL-1家族成員，galectin1和galectin3，以及小分子伴侶蛋白HSP5B。CLP誘導的敗血性休克（Cecal Ligation and Puncture (CLP)-induced septic shock）小鼠模型中，TMED10髓系敲除的小鼠分泌更少的IL-1β, 進而導致更低的炎癥反應與更高的存活率。進一步的研究發現，TMED10的C末端區域與分泌蛋白的一個motif的相互作用對蛋白的選擇性轉運與分泌非常重要。體外脂質體實驗證明，TMED10直接介導UPS蛋白進入脂質體，并且這一過程依賴于蛋白質的去折疊。在細胞中，TMED10定位于ERGIC（ER-Golgi intermediate compartment）并且能夠指導分泌蛋白進入這一膜性細胞器中。此外，研究還發現貨物蛋白與TMED10的結合會誘導TMED10寡聚化形成蛋白通道從而介導蛋白的轉位。基于這些實驗數據與之前的研究成果(Zhang et al., 2015)，作者提出如圖所示的TMED10介導的蛋白質非經典分泌途徑（TMED10-channeled UPS , THU)工作模型（圖1）。UPS蛋白在胞質分子伴侶HSP90A的幫助下去折疊并被運送到ERGIC，結合TMED10誘導其發生寡聚化形成蛋白通道，在腔內分子伴侶HSP90B1的幫助下轉位進入ERGIC，之后可能通過ERGIC形成運輸小泡，直接運送到細胞質膜，或進入分泌型自噬體或分泌型自噬溶酶體/MVB，分泌型自噬體又可以直接和質膜融合或首先與溶酶體融合，最終將蛋白釋放到細胞外。生命學院研究員葛亮為本文的通訊作者，實驗室張敏老師與生命學院博士生劉磊為本文共同第一作者。本研究受到基金委和科技部的經費資助。文章鏈接：https://doi.org/10.1016/j.cell.2020.03.031