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b0,+AT-rBAT是人體內的一種氨基酸轉運蛋白復合物，屬于異源多聚體氨基酸轉運蛋白（HAT）家族。異源多聚體氨基酸轉運蛋白，由輕鏈蛋白和重鏈蛋白構成。b0,+AT是其中的輕鏈蛋白，負責轉運底物。而rBAT是其中的重鏈蛋白，具有負責輕鏈蛋白細胞膜定位（即將輕鏈蛋白“護送”到細胞膜上）和維持輕鏈蛋白的穩定性的作用。b0,+AT主要分布于小腸和腎臟中。b0,+AT或者rBAT的突變，會誘發胱氨酸尿癥，一種先天性遺傳疾病。患者尿路中常有胱氨酸結石形成，造成腎絞痛，可引起尿路感染和腎功能衰竭。該病作為一種隱性遺傳疾病在人群中的發病率約為1/7000，屬于罕見病的一種。研究b0,+AT-rBAT的最新研究成果，揭開了胱氨酸尿癥發病的分子機理。復合物的結構和功能，將能幫助我們認識胱氨酸尿癥，為可能的治療方案提供線索。本項研究工作在全世界首次解析了b0,+AT-rBAT的高分辨率電鏡結構。結構顯示，b0,+AT蛋白與rBAT蛋白首先形成異源二聚體分子，然后兩個異源二聚體分子通過rBAT蛋白的相互作用再進一步形成一個二聚體。體外轉運實驗表明rBAT蛋白對b0,+AT蛋白的轉運活性是必需的；也就是說，b0,+AT要正常發揮轉運功能，需要有rBAT蛋白的存在。這與周強實驗室2019年解析的LAT1-4F2hc復合物相似。LAT1-4F2hc復合物同屬HAT家族，其中的4F2hc蛋白是LAT1蛋白發揮轉運活性所必需的。同時，該研究也首次解析了b0,+AT-rBAT和它的天然底物精氨酸的復合物的冷凍電鏡結構，解釋了它的底物識別機制。如果把b0,+AT-rBAT復合物比做生物膜上的一艘船，那么被轉運的精氨酸，可以被理解為“貨物”。研究人員通過解析b0,+AT-rBAT與底物的復合物的結構，可以了解該“貨物”如何加載到船上的——這個過程，即為“識別機制”。在底物結合點附近，科研團隊還鑒定出了底物結合位點附近的一個轉運調控區域。通過點突變和同位素轉運實驗，他們證明了該轉運調控區域對于b0,+AT-rBAT的轉運功能至關重要。西湖大學黃晶實驗室采用了分子模擬的方式，亦驗證了該區域的重要性。對于b0,+AT-rBAT復合物突變而導致的胱氨酸尿癥，基于上述研究，研究團隊進一步揭開了該疾病發生的機理。通過分析已解析出的b0,+AT-rBAT的高分辨率結構，研究人員對突變的位點進行了準確定位，并對這些位點進行了體外生化實驗的驗證。結果顯示，b0,+AT-rBAT的關鍵位點的突變影響了氨基酸轉運的活性，造成了胱氨酸尿癥。

一、成果簡介 “長壽老人源短雙歧桿菌生理功能研究及直投式發酵劑的制備”受國家高技術研究發展計劃 (863 項目)的資助。本課題從我國廣西巴馬百歲以上長壽老人腸道篩選適于直投式發酵劑制備 的優良雙歧桿菌菌株，構建膜過濾高密度培養體系，優化凍干發酵劑制備技術，生產高活性 直投式雙歧桿菌菌粉。 技術指標：分

作為生命的單位，細胞通過細胞膜與外界進行隔離，也通過細胞膜與外界進行信號轉導和物質能量交換。細胞膜上有多種元件感受外界的刺激，并實現細胞狀態的轉變，科學家也可以利用這些元件，在細胞外增加刺激，從而調控細胞命運。

細菌中質粒的攜帶數量以及多樣性隨時間顯著增加，而多種質粒在基因組中與耐藥基因存在顯著相關性，是介導重要耐藥基因傳播頻率增加的主要載體，表明質粒多樣性是加速重要耐藥基因傳播頻率增高的重要原因。

一、產品簡介        光纖通信作為一門新興技術，它具有容量大、中繼距離長、保密性好、不受電磁干擾和節省銅材等優點。近年來發展速度快，已被廣泛應用到軍事通信、民用通信等各種領域，是世界新技術革命的重要標志和未來信息社會中各種信息的主要傳送工具。在光纖的使用過程中，光纖線路的耦合對于其中光功率的傳輸至關重要。其中存在著兩種主要的系統問題：1、如何從多種類型的發光光源將光功率耦合進一根特定的光纖；2、如何將光功率從一個光纖發射出來后經過特定的裝置耦合進另外一根光纖。光無源器件是光纖通信設備的重要組成部分。它是一種光學元器件，也是其它光纖應用領域不可缺少的元器件。該實驗儀重點介紹了常用的光無源器件的相關參數及測試方法。為此公司研制出本實驗系統，讓學生了解和認識光纖耦合的相關參數和特性、光無源器件的相關參數及測試方法等，通過實驗平臺的搭建，可以讓學生更深刻的了解，也能鍛煉學生校準光路等方面的動手能力，是學校金工實習（工程實習）與工程檢測的不二之選。 二、實驗內容 650nm激光器與光纖耦合實驗 1550nm光纖激光器與光纖耦合實驗 相同模式光纖之間耦合實驗 不同模式光纖之間耦合實驗 光源與顯微物鏡及準直器耦合特性對比實驗 光纖轉換器測試實驗 光纖變換器測試實驗 光纖耦合器測試實驗 光纖隔離器特性測試實驗 波分復用器和解復用器測試實驗 可調光纖衰減器測試實驗 光纖機械光開關特性測試實驗 光纖偏振控制器特性測試實驗 光纖偏振分束器（PBS）性能能參數測試實驗 不同種類光纖、光纜及光器件認知和操作實驗 熔接機原理及使用實訓操作實驗 剝纖、清潔、切纖及光纖接續實訓操作實驗 手動模式下，光纖熔接實訓實驗 自定義模式下，光纖熔接實訓實驗 光纖端面處理基本操作實驗 光纖耦合技術基本操作實驗 光纖耦合技術基本操作實驗 光功率耗損法對光纖熔接質量測試 三、實驗配置參數 1、光源：波長1310±20nm，1550±20nm；輸出功率：1-2.5mw，連續可調；輸出端口：FC/PC；穩定性＜0.5db（5h）；光源類型：LD光源； 2、光功率計：波長范圍800-1700nm；輸入接口：FC 校準波長：1550nm,1310nm； 3、偏振控制器：插入損耗＜0.05dB；消光比＞40dB；回波損耗＞65dB； 4、光纖機械光開關：插入損耗：1310/1550  P1→P2 0.56/0.54 dB ，P1→P3 0.53/0.47 dB ;回波損耗＞50dB ；開關速度：≦8ms ； 5、高隔離度光纖隔離器：最大插入損耗：0.35dB ；回波損耗：≧50dB ；隔離度：≧30dB ； 6、光纖耦合器：分光比：50% : 50% ；最大插入損耗1310/1550: 3.3dB ; 7、光纖波分復用器：隔離度：1310nm ：31.8% ；1550nm ：34%；插入損耗：1310nm ：0.30%；1550nm ：0.34% ； 8、光纖可調衰減器：0-30db可調； 9、軟件：配套儀器使用，數據采集處理； 10、光纖熔接機：適用光纖：SM (單模), MM (多模), DS (色散位移)光纖, NZDS (非零色散位移，即G.655光纖)，BIF/UBIF（G.657）； 光纖切割長度：8-16mm, 被覆光纖直徑250µm，16mm，被覆光纖直徑250µm-1000µm；平均接續損耗：0.02dB(SM)、0.01dB(MM)、0.04dB(DS)、0.04dB(NZDS)；顯示：高性能5.6英寸彩色LCD顯示屏，提供清晰的數字圖像顯示；電極壽命：2500次；鋰電池容量：典型熔接250次，充電時間3小時，可在充電時使用；電源：交流適配器輸入電壓100-240V  50／60Hz，輸出電壓：DC13.5V /5A，直流輸入電壓11.1v ( 內置鋰電池8800mAh )； 四、實驗目的  1、了解光纖連接器及其原理、種類，實驗操作進行連接器參數測量； 2、掌握光纖頭平端面的處理技術。 3、掌握光纖之間的耦合、調試技術，了解光纖橫向和縱向偏差對光纖耦合損耗的影響。 4、掌握光纖熔接的基本技術。 5、熟悉光纖型號及結構，掌握其裝配方法、使用環境及保護措施等；

近日，華東師大精密光譜科學與技術國家重點實驗室袁翔課題組在三維拓撲絕緣體HfTe5中觀測到一維外爾費米子。

山東大學多源固廢基土木功能材料產業示范生產系統招標項目的潛在投標人應在山東省魯成招標有限公司2408室（濟南市經十東路10567號成城大廈A座），疫情期間招標文件采用郵寄方式，不需現場領取。獲取招標文件，并于2022年06月14日09點00分（北京時間）前遞交投標文件。

本發明的主要工作是基于多源異構網絡推斷主體(用戶)之間的社 會關系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關系，本發明中只以用 戶為例)的方法，異構網絡是指網絡中主體類型多種或者主體之間的關 系類型多種，關系可以分為好友和其他兩種。主要內容包括在兩個(例 如 Twitter 網絡、通訊網絡)異構網絡中，兩個網絡的主體類型都包含有 用戶，但不同網絡中主體之間的關系鏈接類型是不同的在 Twitter 網絡 中用戶之間的關系是

蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構